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上海金畔生物现货HTI凝血酶说明书
Thrombin (alpha)
凝血酶（alpha）
凝血酶原
的蛋白水解激活丝氨酸蛋白酶α-凝血酶是通过酶原，凝血酶原的蛋白水解激活而产生的。酶复合物凝血酶原酶催化凝血酶原中两个肽键的蛋白水解，从而产生一个NH2末端衍生的F1.2区和异二聚体α-凝血酶。α-凝血酶由“ A”链（Mr = 6000）组成，该链通过单个二硫键与“ B”链（Mr = 31,000）共价连接。
- HCT-0020 人α-凝血酶
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尺码
100 µg，1 mg，10 mg（1 mg小瓶） 公式 50％甘油/水（v / v） 存储 -20°摄氏度 纯度 通过SDS-PAGE，> 95％ 活性测定 纤维蛋白原凝结或生色测定 保质期（正确存放） 12个月 - HCT-DFP 人类α-凝血酶，DFP活动站点被封锁
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尺寸 100微克 公式 20 mM Hepes，150 mM NaCl，pH 7.4 存储 -80°摄氏度 纯度 通过SDS-PAGE，> 95％ 活性测定 纤维蛋白原凝结或生色测定 保质期（正确存放） 12个月 - HCT-FPRCK 人类α-凝血酶，PPACK（FPRck）有效部位被封锁
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尺寸 100微克 公式 20 mM Hepes，150 mM NaCl，pH 7.4 存储 -80°摄氏度 纯度 通过SDS-PAGE，> 95％ 活性测定 纤维蛋白原凝结或生色测定 保质期（正确存放） 12个月 - HCT-BFPRCK 人类α-凝血酶，生物素化的PPACK（FPRck）活性位点被封锁
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尺寸 100微克 公式 20 mM Hepes，150 mM NaCl，pH 7.4 存储 -80°摄氏度 纯度 通过SDS-PAGE，> 95％ 活性测定 纤维蛋白原凝结或生色测定 保质期（正确存放） 12个月 - BCT-1020 牛α-凝血酶
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尺码 200微克，1毫克 公式 50％甘油/水（v / v） 存储 -20°摄氏度 纯度 通过SDS-PAGE，> 95％ 活性测定 纤维蛋白原凝结或生色测定 保质期（正确存放） 12个月 - BCT-DFP 牛α-凝血酶，DFP活动站点被阻止
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尺寸 200微克 公式 20 mM Hepes，150 mM NaCl，pH 7.4 存储 -80°摄氏度 纯度 通过SDS-PAGE，> 95％ 活性测定 纤维蛋白原凝结或生色测定 保质期（正确存放） 12个月 - BCT-FPRCK 牛α-凝血酶，PPACK（FPRck）有效部位受阻
尺寸 200微克 公式 20 mM Hepes，150 mM NaCl，pH 7.4 存储 -80°摄氏度 纯度 通过SDS-PAGE，> 95％ 活性测定 纤维蛋白原凝结或生色测定 保质期（正确存放） 12个月 - BCT-BFPRCK 牛α-凝血酶，生物素化的PPACK（FPRck）活性位点被封锁
尺寸 200微克 公式 20 mM Hepes，150 mM NaCl，pH 7.4 存储 -80°摄氏度 纯度 通过SDS-PAGE，> 95％ 活性测定 纤维蛋白原凝结或生色测定 保质期（正确存放） 12个月 - MCT-5020 鼠标alpha-凝血酶
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尺寸 50微克 公式 50％甘油/水（v / v） 存储 -20°摄氏度 纯度 通过SDS-PAGE，> 95％ 活性测定 纤维蛋白原凝结或生色测定 保质期（正确存放） 12个月
α-凝血酶是通过酶原凝血酶原的蛋白水解激活而产生的高度特异性的丝氨酸蛋白酶（1）。在凝结过程中，凝血酶裂解纤维蛋白原形成纤维蛋白，导致凝结的终步骤，即形成纤维蛋白凝块。凝血酶还负责前因子V和VIII因子的反馈激活。还已经报道凝血酶激活因子XIII和血小板，并且还起血管收缩蛋白的作用。凝血酶的促凝血活性通过两种方式被阻止：1）被肝素辅因子II或抗凝血酶III /肝素复合物抑制。或2）与血栓调节蛋白形成复合物。凝血酶/血栓调节蛋白复合物的形成导致凝血酶无法裂解纤维蛋白原并激活因子V和VIII，
凝血酶是由NH 2末端“ A”链（Mr = 6,000）和COOH末端“ B”链（Mr = 31,000）组成的两条链酶，它们通过单个二硫键共价结合。人凝血酶比牛凝血酶短13个氨基酸，这是由于人蛋白上的凝血酶裂解位点不存在于牛蛋白中。
凝血酶还用于细菌中表达的融合蛋白的位点特异性切割（9-11）。凝血酶敏感位点被掺入目的重组蛋白和促进纯化和/或表达的肽或蛋白之间。通过用凝血酶裂解从表达的中释放靶蛋白。然后可以通过亲和层析容易地除去凝血酶。
人，牛和小鼠的凝血酶是按照Nesheim等人的描述，使用Lundblad程序（1）的改进方法，从纯化的凝血酶原中制备的。（2）。凝血酶以50％（体积/体积）甘油/水的形式提供，应储存在-20oC下。通过SDS-PAGE分析确定纯度，并在凝血酶特异性凝血测定中测量活性，并与标准NIH凝血酶进行比较。凝血酶也可通过DFP，FPRck或生物素化FPRck阻断活性位点。
融合蛋白的裂解
除了其在凝血研究中的广泛应用，凝血酶还可用于融合蛋白的位点特异性裂解。凝血酶敏感位点被掺入目的重组蛋白和促进纯化和/或表达的肽或蛋白之间。通过用凝血酶裂解从表达的释放靶蛋白。然后可以通过亲和层析容易地除去凝血酶。批次间的一致性确保每次都能获得可重复的结果。对于涉及细胞培养的实验，请与我们联系以讨论用于细胞培养的定制低内毒素批次。
| 凝胶 | Novex 4-12％Bis-Tris |
|---|---|
| 加载 | 人β和γ凝血酶，每泳道1 µg |
| 缓冲 | MES |
| 标准 | 参见BluePlus 2; 肌球蛋白（188 kDa），磷酸化酶B（98 kDa），BSA（62 kDa），谷氨酸脱氢酶（49 kDa），酒精脱氢酶（38 kDa），碳酸酐酶（28 kDa），肌红蛋白红（17 kDa），溶菌酶（14 kDa），抑肽酶（6 kDa），胰岛素，B链（3 kDa）。 |
| 本土化 | 等离子体 | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 行动方式 | 丝氨酸蛋白酶切割纤维蛋白原形成纤维蛋白；还负责蛋白C的活化，血小板的活化以及前因子，因子V和VIII的反馈激活 | |||||||
| 分子重量 | 36,700（3-6） | |||||||
| 消光系数 |
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| 具体活动 | 约3800 NIH单位/毫克 | |||||||
| 等电点 | 7.0-7.6（人类）（3） | |||||||
| 结构体 | 两个子单位，大约Mr = 6,000和31,000 | |||||||
| 碳水化合物百分比 | 约5％ |
- Lundblad，RL等，Methods Enzymol。，45，156（1976）。
- Nesheim，ME，等人，J.Biol.Chem。，1987。Chem.258，5386（1983）。
- Fenton，JW等人，在《凝血酶的化学和生物学》（Editor and Biology of Thrombin）编辑。RL Lundblad，JW Fenton，KG曼恩，第43-70页。密歇根州安阿伯市：安阿伯科学出版社，1977年。
- Braughman，DJ，et al。，J.Biol.Chem。Chem。，242，5252（1967）。
- Winzor，DJ等，Arch。生化。Biophys。，104，202（1964）。
- Fenton，JW，et al。，J.Biol.Chem.Soc。，（1992），第3期。Chem。，252，3587（1977）。
- Winzor，DJ等，J.Phys。Chem.68，338（1964）。
- Magnusson，S。，在The Enzymes，编辑。PD博耶，卷。III，第277-321页。纽约：学术出版社，1971年。
- KL的Gaun和JE的Dixon的肛门。Biochem。，192，262（1991）。
- Germino，J.和Bastia，D.，过程。Natl。学院 科学 美国，81，4692（1984）。
- 张建元 生物化学杂志，151，217（1985）。