Ubiquigent通过调节和利用泛素系统实现并支持以蛋白质降解为重点的药物发现。

我们的化学和生物学平台使我们能够设计和开发新型化合物，这是战略合作药物发现合作伙伴关系的一部分。同时，我们还提供了访问我们的药物发现筛选平台和评估合作伙伴化合物的功能。

ubiquigent 64-1010-096说明书 

USP14和26S蛋白酶体[Ub-VS处理]

• USP14和26S蛋白酶体[Ub-VS处理]
  64-1010-096
  96种检测测试
  £325

• USP14 =大肠杆菌26S蛋白酶体=转化的HEK293细胞
• 数量
  96种检测测试
• 贮存
  -70°摄氏度
• 公式
  包含DTT的缓冲区
• 分子量
  USP14 =〜58.5
• 稳定
  在-70°C下存放12个月；根据需要等分
• 蛋白质序列
  保藏号：USP14 = AAH03556。有关完整蛋白质序列的信息，请下载分析证书pdf。
• 质量检查；蛋白质鉴定
  USP14已通过质谱法确认。
• 质量检查；活动
  去泛素化酶测定：通过测定荧光的增加来验证His-USP14的活性，该增加是由于酶催化的荧光底物泛素-罗丹明110-甘氨酸生成泛素和罗丹明110-甘氨酸的裂解而测得的。比较在存在或不存在26S蛋白酶体[Ub-VS]的情况下将底物与USP14一起孵育，从而确认了26S蛋白酶体[Ub-VS]活化的His-USP14的去泛素化活性。参见Cat＃64-0018-050，此酶的未活化形式具有有限的泛素-若丹明110-甘氨酸活性。

• 解偶联酶（DCE）是加工泛素或类似泛素的基因产物，通过单个泛素或类似泛素的蛋白（UBL）逆转蛋白质修饰并重建目标蛋白质（Reyes- Turcu等，2009）。去泛素化或去泛素化酶（DUB）代表DCE的大家族，并调节泛素依赖性信号传导途径。DUB的活动包括从前体分子生成游离泛素，在底物降解后回收泛素以维持细胞泛素稳态，以及通过链编辑去除泛素或泛素样蛋白（UBL）修饰以从蛋白酶体降解中拯救蛋白质或影响细胞信号转导事件（Komander等，2009）。DUB主要有两类，半胱氨酸蛋白酶和金属蛋白酶。泛素特异性蛋白酶14（USP14）是半胱氨酸蛋白酶家族的成员，该基因的克隆首先由Deshpande等人描述。（1996）。

   

  泛素-蛋白酶体系统（UPS）靶向26S蛋白酶体降解的蛋白质。该途径的初始步骤产生的蛋白质被多聚泛素链共价标记，然后被26S蛋白酶体的泛素受体识别。这是一个大型复合物，由20S催化核心颗粒和两个19S调节颗粒（Kok等，1993）组成，它们催化该途径的后一步。尽管20S颗粒由蛋白质降解的催化室组成，但组成19S颗粒的蛋白质共同执行多种蛋白酶体功能，包括识别泛素化的底物，裂解泛素链以进行泛素回收，控制进入20S蛋白水解室的过程。 ，底物展开并随后转移到20S核心颗粒中进行降解（Boehringer等，2012）。哺乳动物蛋白酶体与三个DUB相关：USP14，UCHL5（UCH37）和RPN11（POH1）。UCHL5和USP14驻留在调节颗粒上，并在底物降解之前从底物上去除泛素，而RPN11的活性被延迟，直到蛋白酶体致力于降解底物为止（Lee等人，2010）。已知USP14的DUB活性被蛋白酶体激活。UCHL5和USP14驻留在调节颗粒上，并在底物降解之前从底物上去除泛素，而RPN11的活性被延迟，直到蛋白酶体致力于降解底物为止（Lee等人，2010）。已知USP14的DUB活性被蛋白酶体激活。UCHL5和USP14驻留在调节颗粒上，并在底物降解之前从底物上去除泛素，而RPN11的活性被延迟，直到蛋白酶体致力于降解底物为止（Lee等人，2010）。已知USP14的DUB活性被蛋白酶体激活。

   

  该产品中的26S蛋白酶体制剂的制备方法与Wang等人所述方法相同。（2007）。26S蛋白酶体DUB的活性通过洗涤和泛素-乙烯基砜（Ub-VS）的处理而去除，它与硫醇蛋白酶类DUB中的活性位点半胱氨酸形成加合物（Lee等，2010）。

   

  根据Wang等人的假设，假设26S蛋白酶体的分子量为2.5MDa，则该产品的佳摩尔比为20nM USP14：1.25nM 26S蛋白酶体[Ub-VS]。（2007）。