Haemtech Plasmin
纤溶酶
人纤溶酶原人纤溶酶原
的结构域结构如下:K1-K5 = 5个三环结构域,B-CHAIN =纤溶酶的催化结构域,箭头表示纤溶酶,弹性蛋白酶和纤溶酶原激活物(PA'S)的蛋白水解切割位点。
HCPM-0140 人体纤溶酶
尺寸
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500微克
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公式
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50%甘油/水(v / v)
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存储
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-20℃下
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纯度
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通过SDS-PAGE> 95%
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MCPM-5140 Mouse Plasmin
尺寸
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50微克
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公式
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50%甘油/水(v / v)
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存储
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-20℃下
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纯度
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通过SDS-PAGE> 95%
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纤溶酶原(无论是Glu-1,Lys-77还是Val-442)通过Arg560-Val561肽键的水解转化为活性丝氨酸蛋白酶纤溶酶,产生NH2-末端重链(A)和COOH-末端光(B) )由2个二硫键连接的链(1-3)。该转化由多种生理和病理活化剂催化,包括尿型纤溶酶原激活物,组织型纤溶酶原激活物,链激酶,葡萄球菌激酶,激肽释放酶,因子IXa和XIIa。COOH-末端衍生的轻链(Mr = 26,000)含有催化三联体(His42,Asp85和Ser180)以及链激酶结合位点。NH2-末端衍生的重链的分子量范围为63,000-12,000,这取决于其起源的纤溶酶原的类型。在没有抑制剂的情况下 纤溶酶从纤溶酶(纤溶酶原)切割氨基末端Glu1至Lys76肽以产生Lys-纤溶酶,其对纤维蛋白的亲和力高于Glu形式。Lys-纤溶酶原的重链含有5个三环的二硫键桥连区,内部序列同源性称为kringles。Kringles 1-4含有ω-氨基羧酸和纤维蛋白结合位点。
纤溶酶是具有广泛特异性的丝氨酸蛋白酶,除了纤维蛋白的裂解外,其还能够激活和/或降解凝血,激肽产生和补体系统的化合物。虽然纤溶酶可以在体外被许多血浆蛋白酶抑制剂抑制,但体内纤溶酶的调节被认为主要通过其与α2-抗纤溶酶的相互作用以及在较小程度上与α2-巨球蛋白的相互作用而发生。
如Robbins等人所述,使用尿激酶从均质Glu-纤溶酶原制备人赖氨酸纤溶酶。(3)。纤溶酶以50%(体积/体积)甘油/ H2O供应,应储存在-20°C。通过显色底物测定法测量活性,并通过SDS凝胶电泳判断纯度。
凝胶
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Novex 4-12%Bis-Tris
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加载
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人纤溶酶,每道1微克
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缓冲
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MES
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标准
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SeeBluePlus 2; 肌球蛋白(191 kDa),磷酸化酶B(97 kDa),BSA(64 kDa),谷氨酸脱氢酶(51 kDa),酒精脱氢酶(39 kDa),碳酸酐酶(28 kDa),肌红蛋白红(19 kDa),溶菌酶(14 kDa的)
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本土化
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等离子体
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行动方式
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参与纤维蛋白溶解的酶
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分子量
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83,000(lys-plasmin)(4)
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消光系数
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等电点
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6.7-8.3(3)
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结构体
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两个亚基,Mr = 57,000和Mr = 26,000,二硫键连接,5个三环结构域22个二硫键,NH2-末端赖氨酸。
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碳水化合物百分比
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大约2%(2)
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参考:
- Robbins,KC in Hemostasis and Thrombosis,第2版,ed。RW Colman,J。Hirsh,VJ Marder,EW Salzman,pp.340-357,JP Lippincott Co.,Philadelphia,1987。
- Collen,D。in Blood Coagulation,eds。RFP Zwaal和HC Hemker,pp.243-258,Elsevier,New York,(1986)。
- Robbins,KC,Methods in Enzymology,80,379(1981)。
- Barlow,GH等,Biochemistry,23,2384(1984)。
出版物:
- Zheng,H.,et al。,Arthritis Research&Therapy 2009,11:R93。(纤溶酶/抗纤溶酶测定)
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