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Prokazyme Rham142说明书

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Prokazyme生产和销售用于研究，诊断和工业测试目的的新型酶。该公司成立于2006年，是冰岛生物技术公司Prokaria的副产品，该公司后来合并为非营利性国有企业Matis。Prokazyme基于二十年的地热生物勘探，微生物基因组学和酶发现。Prokazyme（作为中小企业）与马蒂斯组成了一个研究联盟，并共同参与了由欧盟资助的一些研究项目。持续的研发和与Matis的战略联盟使Prokazyme有机会开发大量不断增长的嗜热细菌和病毒基因数据库，并继续开发新的*酶产品。

Naringinase (Rhamnosidase A) from Thermomicrobia sp

 来自Thermomicrobia sp。的热稳定的α-L-鼠李糖苷酶（柚皮苷酶，RhamA）。

一种热稳定的α-L-  鼠李糖苷酶（柚皮苷酶，RhamA）催化末端L（+） – 鼠李糖与含鼠李糖苷的糖苷配基之间的键断裂。该酶对柚皮苷非常有活性，但对橙皮苷作为底物也具有显着活性。   

 

可提供100个单位。 

 

产品：Rham142 | 柚皮苷酶100单位 | 价格：280.00 EUR

 

进一步的信息读更多下面或下载产品说明（pdf格式）。

 

酶活性：Rham142 鼠李糖苷酶 A（n aringinase，一种 l-L-鼠李糖苷   酶）催化末端L（+） – 鼠李糖与含鼠李糖苷的糖苷配基之间的键断裂。α-L-鼠李糖苷中末端非还原α-L-鼠李糖残基的水解：柚皮苷，橙皮苷和芦丁

活性测定：  在100mM KPO4 pH 7.5缓冲液中常规测定氨基糖苷酶活性10分钟，终浓度为2.0mM。对硝基苯基-α-L-鼠李糖苷。

单位定义：  酶活性的一个单位（U）是导致每分钟释放1μmol对硝基苯基-α-L-鼠李糖吡喃糖苷（pnpR）的量

 

同义词：  glycoside hydrolase; RhamA; 柚皮苷酶; 桔皮苷酶; α- L-鼠李糖苷酶A; α- L-鼠李糖苷酶N; α- L-鼠李糖苷鼠李糖水解酶

 

蛋白质家族：  Glycosyl hydrolase family 78（  GH78  ） – GH-H clan –  CAZy数据库GH78家族

酶分类：  EC 3.2.1.40

来源：  细菌; Thermomicrobia菌株PRI-1686 

蛋白质序列： NBCI蛋白质进入

 

结构信息：  来自芽孢杆菌属的α-L-鼠李糖苷酶的晶体结构。与Thermoactive TM 鼠李糖苷酶A共享52％序列同一性的GL1   已被确定为1.9Å的分辨率  （Cui等人，2007  ）。- 蛋白质数据库条目2OKX

 

底物：  Alpha-L-rhamnosidasaes催化多糖和糖苷中末端鼠李糖残基的释放。在许多含有末端α-L-鼠李糖的天然化合物中，黄酮类化合物柚皮苷，橙皮苷，芦丁和槲皮素是α-L-鼠李糖苷酶的主要天然试验底物。在这些化合物中，  发现Thermoactive TM 鼠李糖苷酶A 对柚皮苷的活性高，如图1所示（Birgisson等，2004）。柚皮苷（4'，5,7-三羟基黄烷酮-7-α- L-吡喃吡喃糖苷 – （1,2）-β- D-吡喃葡萄糖苷）的结构和鼠李糖苷酶的水解如图2所示。

 

图1. 底物特异性：柚皮苷，橙皮素，芦丁和槲皮素中末端非还原性α-L-鼠李糖残基的水解

 

 

 

 

 

图2.柚皮苷的结构，鼠李糖1,2连接到与黄酮类骨架连接的葡萄糖残基，并通过鼠李糖苷酶水解末端α-L-鼠李糖残基

 

应用： 柚皮苷是果汁中苦味的来源，具有柚皮苷酶活性的鼠李糖苷酶经常用于苦味柑橘汁。其他生物技术应用包括制造prunin; 生产α-L-鼠李糖苷酶天然糖苷; 澄清果汁; 通过水解萜基糖苷来增强葡萄酒的香气; 通过从诸如二糖，去聚蛋白酶和人参皂苷-Rg2的甾族化合物去除鼠李糖残基，将氯代多角体B转化为氯代多角体C并产生药学上重要的化合物（Yadav等人，2010）。β-葡糖苷酶可以与α-L-鼠李糖苷酶组合使用，用于从类黄酮骨架中除去葡萄糖。 Thermoactive TM  鼠李糖苷酶A. 已经成功地证明了在含有表达该酶基因的固定化大肠杆菌细胞的生物反应器中从narigin生产鼠李糖（Birgisson等人2007）。L-鼠李糖或其衍生物是合适的手性结构组分，可用于合成药物产品，植物保护剂和食品和香料工业中香料的制备。

 

性能  热激活 ™ 鼠李糖苷酶一：

 

 

图3.温度谱：在相当宽的温度范围（45-75°C）内相对活跃的酶，宜温度约为65°C

 

 

 

图 4.pH光谱：pH范围约为4.5-9，宜pH约为7.5

 

 

参考文献：

Birgisson H, Hreggvidsson GO, Fridjónsson OH, Mort A, Kristjánsson JK, Mattiasson B (2004) Two new thermostable alpha-L-rhamnosidases from a novel thermophilic bacterium. Enzyme Microb. Technol. 34: 561-571

Birgisson H, Wheat JO, Hreggvidsson GO, Kristjánsson JK, Mattiasson B. (2007) Immobilization of a recombinant Escherichia coli producing a thermostable α-l-rhamnosidase: Creation of a bioreactor for hydrolyses of naringin. Enzyme and Microbial Technology 40:1181-1187

Cui Z, Maruyama Y, Mikami B, Hashimoto W and Murata K (2007) Crystal Structure of Glycoside Hydrolase Family 78 α-L-Rhamnosidase from Bacillus sp. GL. J Mol Biol 374: 384–398

Yadav V, Yadav PK, Yadav S & Yadav KDS (2010) α-L-Rhamnosidase: A review. Process Biochem 45:1226–1235

 

 

 

 

 

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